Unterschied zwischen Topoisomerase I und II

Hauptunterschied - Topoisomerase Ich gegen II
 

DNA wird von einer Zelle benötigt, um sich durch Zellteilung in zwei Tochterzellen zu teilen. DNA wird durch DNA-Replikation dupliziert. Daher sollte es einen speziellen Mechanismus geben, um die stark gewundene spiralförmige DNA zu replizieren. Topoisomerase ist ein Enzym, das an einem bestimmten Punkt DNA schneiden kann, die DNA-Verdrehung auflöst und die DNA-Superspiralenatur entlastet. Es ist das Enzym, das am Auf- und Abwickeln der DNA beteiligt ist. Das Wickelproblem von DNA wird durch die ineinandergreifende Struktur doppelsträngiger DNA hervorgerufen. Diese Arten von topologischen Problemen, die in den DNA-Doppelsträngen entstehen, können durch Topoisomerasen korrigiert werden. Sie schneiden das DNA-Phosphat-Rückgrat normalerweise entweder einen oder beide Stränge und ermöglichen das Abwickeln der DNA-Superspulenstruktur. Später wird das DNA-Rückgrat wieder versiegelt. Bakterielle und humane Topoisomerasen haben ähnliche Mechanismen. Topoisomerase I und II sind Methoden, um mit superspirierter DNA umzugehen. Topoisomerase I schneidet einen Strang in der doppelsträngigen DNA, und für seine Funktion ist kein ATP erforderlich. Auf der anderen Seite schneidet Topoisomerase II beide DNA-Stränge ab und benötigt ATP für seine Aktivität. Dies ist das Hauptunterschied zwischen Topoisomerase I und II.

INHALT

1. Übersicht und Schlüsseldifferenz
2. Was ist Topoisomerase I?
3. Was ist Topoisomerase II?
4. Ähnlichkeiten zwischen Topoisomerase I und II
5. Side-by-Side-Vergleich - Topoisomerase I und II in tabellarischer Form
6. Zusammenfassung

Was ist Topoisomerase I??

Topoisomerase I ist eine Klasse von Enzymen, die die Regulierung von DNA-Super-Coiling beinhaltet. Sie schaffen das Super-Coiling in der DNA, indem sie einsträngige Brüche erzeugen und die DNA-Stränge abweisen. Ihre Rolle ist sehr wichtig für die Replikation und Transkription von DNA. Sie sind weiter in Typ IA und Typ IB unterteilt. Topoisomerasen vom Typ IA werden als prokaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Andererseits werden Topoisomerasen vom Typ IB als eukaryotische Topoisomerasen I bezeichnet. Topoisomerasen vom Typ IA und Typ IB unterscheiden sich funktional. Die prokaryotische Topoisomerase I kann nur die negativen DNA-Superspulen wieder erleben. Und eukaryotische Topoisomerase I kann positive DNA-Superspulen einführen, sie trennen auch die DNA des Tochterchromosoms nach der Replikation und lockern diese DNA.

Abbildung 01: Topoisomerase I und II

Das E coli Topoisomerase I ist ein Holoenzym mit drei Zn (II) -Atomen in den Tetracysteinmotiven in der Nähe seines Carboxyterminus. Das Gewicht beträgt 97 kDa. Topoisomerase I weist einige ungewöhnliche Merkmale auf. Es ist keine ATP-Hydrolyse erforderlich, um die topologische Umlagerung von DNA zu katalysieren. Das herausragende Merkmal der Topoisomerase I ist, dass sie ein voll funktionsfähiges Monomer ist, während die meisten Enzyme, an denen komplexe topologische DNA-Umlagerungen beteiligt sind, oligomerer Natur sind.

Was ist Topoisomerase II??

Um die DNA-Verwicklungen und Supercoils zu handhaben, schneidet die Topoisomerase vom Typ II beide DNA-Stränge gleichzeitig. Sie benötigen ATP-Hydrolyse für diese Aktivität. Die Topoisomerase vom Typ II ändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um ± 2. Sie werden grob in zwei Kategorien eingeteilt, nämlich Typ II A und Typ IIB.

Abbildung 02: Topoisomerase II

Typ II A-Topoisomerasen umfassen bakterielle DNA-Gyrase, eukaryotische Topoisomerase II, eukaryal virale Topoisomerase alpha & beta und Topoisomerase IV. Typ II B-Topoisomerasen umfassen Topoisomerase VI, die in Archaeen gefunden wird, und Topoisomerase VI, die in höheren Pflanzen gefunden werden. Die Funktion der Topoisomerase II besteht darin, beide Stränge einer DNA-Doppelhelix zu durchtrennen und eine andere ungebrochene DNA-Helix durch sie hindurchzuleiten. Schließlich werden die Schnittenden wieder abgestoßen. Inhibitormoleküle für Topoisomerase II können als Hu-331, ICRF-193 und Mitindomid gefunden werden.

Was sind die Ähnlichkeiten zwischen Topoisomerase I und II??

• Beide Enzyme sind an der Entlastung von Supercoils beteiligt.
• Beide sind in prokaryotischen Organismen sowie in eukaryontischen Organismen zu finden.
• Beide Funktionen der Topoisomerase I und II sind sehr wichtig, um die korrekte DNA-Replikation und Transkription in der lebenden Zelle aufrechtzuerhalten.
• Beide sind Eiweiß in der Natur.

Was ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II??

Topoisomerase I gegen Topoisomerase II
Die Topoisomerase vom Typ I ist ein Enzym, das den Supercoiling-Grad der DNA verändert, indem es Einzelstrangbrüche und Abstieg verursacht.	Typ-II-Topoisomerase ist ein Enzym, das den Supercoiling-Grad der DNA verändert, indem es Doppelstrangbruch und Abstieg verursacht.
ATP-Hydrolyse
Topoisomerase I benötigt für seine Funktion keine ATP-Hydrolyse.	Topoisomerase II muss für seine Funktion ATP-Hydrolyse benötigen.
DNA brechen
Topoisomerase I führt Einzelstrangbrüche durch.	Topoisomerase II bricht durch Doppelstränge.
Struktur
Topoisomerase I ist ein Monomer.	Topoisomerase II ist ein Heterodimer.
Ändern der Verknüpfungszahl der zirkulären DNA
Topoisomerase I verändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von 1 oder um ein Vielfaches von 1 (n)..	Topoisomerase II ändert die Verknüpfungszahl der zirkulären DNA um Einheiten von ± 2.

Zusammenfassung - Topoisomerase Ich gegen II

Die Topoisomerasen sind die Enzyme, die am Aufwickeln oder Abwickeln der DNA beteiligt sind. Sie entlasten die DNA-Supercoils und erleichtern die DNA-Replikation und -Transkription. Diese Enzyme sind in fast allen Organismen zu finden, z. Menschen, Bakterien, höhere Pflanzen, andere Bakterien und Archaeen. Topologische DNA-Umlagerungen werden von Topoisomerasen durchgeführt. Die ATP-Hydrolyse wird für die Funktion der Topoisomerase I nicht benötigt. Die Topoisomerase I schneidet einen Einzelstrang in der DNA. Andererseits schneidet Topoisomerase II beide DNA-Stränge und benötigt ATP für ihre Funktion oder Aktivität. Später werden diese Schnitte im DNA-Rückgrat wieder versiegelt. Die bakteriellen und humanen Topoisomerasen haben ähnliche Mechanismen in der Natur. Dies ist der Unterschied zwischen Topoisomerase I und II.

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Referenz:

1. Topoisomerase I. Hier verfügbar  
2. „Topoisomerase vom Typ II“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 6. November 2017. Hier verfügbar 
3. „Topoisomerase vom Typ I“. Wikipedia, Wikimedia Foundation, 28. November 2017. Hier verfügbar 

Bildhöflichkeit:

1. "Topoisomerase-Inhibitor" Von Vtvu - Eigene Arbeit, (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia 
2.'2rgr 'Von Coachwd in der englischsprachigen Wikipedia, (CC BY-SA 3.0) über Commons Wikimedia